GLY-934 ОБЕСПЕЧИВАЕТ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ РИКТОРА С SIN1
38 33
Ключевые слова:
mTOR, киназа, риктора,Аннотация
mTOR (mammalian target of rapamycin) - важная киназа, находящаяся на пересечении сигнальных путей ростовых факторов и питательных веществ. Существуя в составе двух мультипротеиновых комплексов - mTORC1 и mTORC2 (mTOR complex 1/2) – данная киназа регулирует процессы клеточного роста и пролиферации. Нами установлено, что остаток Gly-934 одного из компонентов mTORC2 - риктора – играет ключевую роль в обеспечении его взаимодействия с белком Sin1. mTOR өсу факторлары мен қоректік заттардың сигналдык жуйесінің тоғысында орналаскан жəне mTORC1 жəне mTORC2 мультипротеиндік кешендерінін құрамына кіретін негізгі киназа болып табылады. Осы жұмыста mTORC2 кешеніндегі риктордың Gly-934 қалдығы риктор-Sin1 əсерлесуінде басты рөл ойнайтындығын көрсеттік.Библиографические ссылки
1. Loewith R., Jacinto E., Wullschleger S., Lorberg A., Crespo J.L., Bonenfant D., Oppliger W., Jenoe P., Hall M.N. Two TOR complexes, only one of which is rapamycin sensitive, have distinct roles in cell growth control // Mol Cell. - 2002. - Vol.10. - P.457–468.
2. Chen C.-H., Shaikenov T., Aimbetov R., Peterson T.R., Bissenbaev A.K., Lee S.-W., Wu J., Lin H.-K., Sarbassov D.D. ER stress inhibits mTORC2 and Akt signaling through GSK-3β-mediated phosphorylation of rictor // Science Signaling. - 2011. -Vol.4(161). - P.ra10.
3. Kannan N., Haste N., Taylor S.S., Neuwald A.F. The hallmark of AGC kinase functional divergence is its C-terminal tail, a cis-acting regulatory module // Proc Natl Acad Sci USA. - 2007. - Vol.104(4). - P.1272-7.
4. Sarbassov D.D., Guertin D.A., Ali S.M., Sabatini D.M. Phosphorylation and regulation of Akt/PKB by the rictor-mTOR complex // Science. - 2005. - Vol.307. - P.1098–1101.
5. Jones K.T., Greer E.R., Pearce D., Ashrafi K. Rictor/TORC2 regulates Caenorhabditis elegans fat storage, body size, and development through sgk-1 // PLoS Biol. - 2009. - Vol.7. - P.0604-0615.
6. Soukas A.A., Kane E.A., Carr C.E., Melo J.A., Ruvkun G. Rictor/TORC2 regulates fat metabolism, feeding, growth, and life span in Caenorhabditis elegans // Genes Dev. - 2009. - Vol.23. - P.496-511.
7. Sarbassov D.D., Ali S.M., Kim D.H., Guertin D.A., Latek R.R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Sabatini D.M. Rictor, a novel binding partner of mTOR, defines a rapamycin-insensitive and raptor-independent pathway that regulates the cytoskeleton // Curr Biol. - 2004. - Vol.14. - P.1296–1302.
8. Martín de Llano J.J., Fuertes G., Andreu E.J., Puig O., Chaves F.J., Soutar A.K., Armengod M.E., Knecht E. A single point mutation in the low-density lipoprotein receptor switches the degradation of its mature protein from theproteasome to the lysosome // Int J Biochem Cell Biol. - 2006. - Vol.38(8). - P.1340-51.
2. Chen C.-H., Shaikenov T., Aimbetov R., Peterson T.R., Bissenbaev A.K., Lee S.-W., Wu J., Lin H.-K., Sarbassov D.D. ER stress inhibits mTORC2 and Akt signaling through GSK-3β-mediated phosphorylation of rictor // Science Signaling. - 2011. -Vol.4(161). - P.ra10.
3. Kannan N., Haste N., Taylor S.S., Neuwald A.F. The hallmark of AGC kinase functional divergence is its C-terminal tail, a cis-acting regulatory module // Proc Natl Acad Sci USA. - 2007. - Vol.104(4). - P.1272-7.
4. Sarbassov D.D., Guertin D.A., Ali S.M., Sabatini D.M. Phosphorylation and regulation of Akt/PKB by the rictor-mTOR complex // Science. - 2005. - Vol.307. - P.1098–1101.
5. Jones K.T., Greer E.R., Pearce D., Ashrafi K. Rictor/TORC2 regulates Caenorhabditis elegans fat storage, body size, and development through sgk-1 // PLoS Biol. - 2009. - Vol.7. - P.0604-0615.
6. Soukas A.A., Kane E.A., Carr C.E., Melo J.A., Ruvkun G. Rictor/TORC2 regulates fat metabolism, feeding, growth, and life span in Caenorhabditis elegans // Genes Dev. - 2009. - Vol.23. - P.496-511.
7. Sarbassov D.D., Ali S.M., Kim D.H., Guertin D.A., Latek R.R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Sabatini D.M. Rictor, a novel binding partner of mTOR, defines a rapamycin-insensitive and raptor-independent pathway that regulates the cytoskeleton // Curr Biol. - 2004. - Vol.14. - P.1296–1302.
8. Martín de Llano J.J., Fuertes G., Andreu E.J., Puig O., Chaves F.J., Soutar A.K., Armengod M.E., Knecht E. A single point mutation in the low-density lipoprotein receptor switches the degradation of its mature protein from theproteasome to the lysosome // Int J Biochem Cell Biol. - 2006. - Vol.38(8). - P.1340-51.
Загрузки
Как цитировать
Аимбетов, Р. С., Бисенбаев, А. К., & Сарбасов, Д. Д. (2017). GLY-934 ОБЕСПЕЧИВАЕТ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ РИКТОРА С SIN1. Вестник КазНУ. Серия биологическая, 56(4), 145–150. извлечено от https://bb.kaznu.kz/index.php/biology/article/view/374
Выпуск
Раздел
БИОТЕХНОЛОГИЯ
