ӨСІМДІКТЕРДЕГІ 18S РРНҚ-НЫҢ ДИСКРЕТТІ ФРАГМЕНТАЦИЯСЫН РЕТТЕУДЕГІ РНҚ-ИНТЕРФЕРЕНЦИЯСЫНЫҢ РӨЛІН ЗЕРТТЕУ
DOI:
https://doi.org/10.26577/eb.2022.v91.i2.011Кілттік сөздер:
18S рРНҚ-ның дискретті фрагментациясы, жылу соққысы, цитоплазмалық РНҚ, мРНҚ трансляциясы, 40S рибосомалық суббірліктерАннотация
Стресстік жағдайларда жасушалар стресске қарсы тұруға көмектесетін кейбір арнайы белоктардың синтезін сақтай отырып, жалпы мРНҚ трансляциясының деңгейін тез төмендетуі керек. Жануарлар мен ашытқыларда белок синтезінің жылдамдығының тежелуі негізінен трансляцияны бастау және ұзарту факторларының белсенділігінің модификациясымен байланысты. Өсімдік жасушаларында бұл реттеу механизмдерінің көпшілігі жүзеге асырылмайды. Біз өсімдіктерде 40S рибосомалық суббөлшектердің ішінде 18S рРНҚ молекулаларының сайтқа дискретті фрагментациясымен байланысты мРНҚ трансляциясын басу үшін балама механизмі бар деп болжаймыз. Өсімдіктердің стреске реакциясының молекулярлық механизмдерін түсіну шаруашылық маңызы бар өсімдік түрлерінің күйзеліске төзімді сорттарын алу мақсатында селекциялық процестің тиімділігін арттырудың негізі болып табылады. Жылу соққысы кезінде әртүрлі өсімдік түрлерінің жасушаларында дискретті РНҚ молекулалары жинақталатынын анықтадық, олар рибосомалық суббірліктерде байланысқан 18S рРНҚ-ның 5'-терминалды фрагменттері болып табылады. Бұл жұмыста РНҚ-интерференциясын зерттеу үшін нуклеин қышқылының гибридизациясы әдісі өсімдіктердегі жылу соққысына жауап ретінде 18S рРНҚ-ның дискретті фрагментациясы құбылысының делдалдық мүмкін болатын механизмі ретінде пайдаланылды. 18S рРНҚ мақсатты аймақтарына комплементарлы микроРНҚ молекулалары табылмады, олар арқылы оның үзілуі стресс-индукцияланған 5'-терминальды РНҚ фрагменттерінің түзілуімен жүзеге асырылды. Жұмыс барысында анықталған 18S рРНҚ-ның шағын 5'-терминалды фрагменттерін өсімдік жасушаларында стресс биомаркерлерінің жаңа түрі ретінде пайдалану ұсынылады. Өсімдік 18S рРНҚ-ның жоғары сақталған 5'- аймағына 1-35 тiзбекте DIG таңбаланған зондты қолданатын жетілген нуклеин қышқылын гибридтеу әдісі осы стресс РНҚ маркерлерін тиімді анықтау үшін пайдаланылуы мүмкін.
Библиографиялық сілтемелер
Ballard D.J., Peng H.-Y., Das J.K., Kumar A., Wang L., Ren Y., Xiong X., Ren X., Yang J.-M., Song J. Insights into the pathologic roles and regulation of eukaryotic elongation factor-2 kinase // Front. Mol. Biosci. - 2021. – Vol.8. – P. 839.
Smailov S.K., Lee A.V., Iskakov B.K. Study of phosphorylation of translation elongation factor 2 (EF-2) from wheat germ // FEBS Lett. – 1993. – Vol. 321. – P. 219–223.
Gallie D.R., Le H., Caldwell C., Browning K.S. Analysis of translation elongation factors from wheat during development and following heat shock // Biochem. Biophys. Res. Comm. – 1998. – Vol.245. – P. 295-300.
Hernandez G., Altmann M., Lasko P. Origins and evolution of the mechanisms regulating translation initiation in eukaryotes // Trends Biochem. Sci. -2010. – Vol.35. – P. 63-73.
Echevarria-Zomeno S., Yanguez E., Fernandez-Bautista N., Castro-Sanz A.B., Ferrando A., Castellano M.M. Regulation of translation initiation under biotic and abiotic stresses // Int. J. Molec. Sci. - 2013. – Vol.14. – P. 4670-4683.
Browning K.S., Bailey-Serres J. Mechanism of cytoplasmic mRNA translation // Arabidopsis Book. - 2015. – Vol.13. – P. e0176.
Baird Th.D., Wek R.C. Eukaryotic initiation factor 2 phosphorylation and translational control in metabolism // Adv. Nutr. - 2012. - Vol. 3. – P. 307-321.
Shaikhin S.M., Smailov S.K., Lee A.V., Kozhanov E.V., Iskakov B.K. Interaction of wheat germ translation initiation factor 2 with GDP and GTP // Biochimie. – 1992. - Vol. 74. - P. 447–454.
Zhigailov A.V., Alexandrova A.M., Nizkorodova A.S., Stanbekova G.E., Kryldakov R.V., Karpova O.V., Polimbetova N.S., Halford N.G., Iskakov B.K. Evidence That Phosphorylation of the α-subunit of eIF2 does not essentially inhibit mRNA translation in wheat germ cell-free system // Front. Plant Sci. – 2020. – Vol. 11. – P. 936.
Immanuel T.M., Greenwood D.R., MacDiarmid R.M. A critical review of translation initiation factor eIF2α kinases in plants – regulating protein synthesis during stress // Funct. Plant Biol. – 2012. – Vol. 39. – P. 717–735.
Zhanybekova S.S., Polimbetova N.S., Nakisbekov N.O., Iskakov B.K. Detection of a new small RNA, induced by heat shock, in wheat seed ribosomes // Biochemistry (Moscow). – 1996. - Vol. 61. - P. 862-870.
Жигайлов А.В., Полимбетова Н.С., Дощанов Х.И., Искаков Б.К. Обнаружение в клетках растений новой 55-нуклеотидной цитоплазматической РНК, соответствующей 5’-концевому фрагменту 18S РНК // Вестник КазНУ, Серия биологическая и медицинская. – 2014. –№1. – С. 191-194.
Жигайлов А.В., Полимбетова Н.С., Боранқұл Р.И., Искаков Б.К. Исследование дискретной фрагментации 18S рРНК в составе 40S рибосомных субчастиц клеток растений // Вестник Казну. Серия биологическая. – 2013. - №2. – С. 81-87.
Chen Z., Sun Y., Yang X., Wu Z., Guo K., Niu X., Wang Q., Ruan J., Bu W., Gao S. Two featured series of rRNA-derived RNA fragments (rRFs) constitute a novel class of small RNAs // PLoS ONE. – 2017. – Vol. 12. – P. e0176458.
Henras A.K., Plisson-Chastang C., O’Donohue M.F., Chakraborty A., Gleizes P.E. An overview of pre-ribosomal RNA processing in eukaryotes // Wiley Interdiscip Rev. RNA. – 2015. – Vol. 6. – P. 225–242.
Endo Y. Mechanism of action of ricin and related toxins on the inactivation of eukaryotic ribosomes // Cancer Res. Treat. - 1988. – Vol.37. – P. 75–89.
Kast A., Klassen R., Meinhardt F. rRNA fragmentation induced by a yeast killer toxin // Mol. Microbiol. - 2014. - Vol. 91, No.3. – P. 606-617.
Castellano L., Stebbing J. Deep sequencing of small RNAs identifies canonical and non-canonical miRNA and endogenous siRNAs in mammalian somatic tissues // Nucleic Acids Res. – 2013. – Vol. 41. – P. 3339–3351.
Locati M.D., Pagano J.F.B., Abdullah F., Ensink W.A., van Olst M., van Leeuwen S., Nehrdich U., Spaink H.P., Rauwerda H., Jonker M.J., Dekker R.J., Breit T.M. Identifying small RNAs derived from maternal- and somatic-type rRNAs in zebrafish development // Genome. – 2018. – Vol.61. – P. 371-378.
Gallie D.R., Caldwell C., Pitto L. Heat shock disrupts cap and poly(A) tail function during translation and Increases mRNA stability of introduced reporter mRNA // Plant physiol. – 1995. – Vol.108. – P. 1703–1713.
Zheng Y., Wang S., Sunkar R. Genome-wide discovery and analysis of phased small interfering RNAs in Chinese sacred lotus // PLoS ONE. – 2014. – Vol. 9. – P. e113790.
Heuer A., Thomson E., Schmidt C., Berninghausen O., Becker T., Hurt E., Beckmann R. Cryo-EM structure of a late pre-40S ribosomal subunit from Saccharomyces cerevisiae // Elife. – 2017. – Vol. 6. – P. e30189.
Williams A.J., Werner-Fraczek J., Chang I.-F., Bailey-Serres J. Regulated phosphorylation of 40S ribosomal protein S6 in root tips of maize // Plant Physiol. – 2003. – Vol.132. – P. 2086-2097.
Sergiev P.V., Lavrik I.N., Dokudovskaya S.S., Dontsova O.A., Bogdanov A.A. Structure of the decoding center of the ribosome // Biochemistry (Moscow). - 1998. – Vol.63. – P. 963–976.
Obomighie I., Lapenas K., Murphy B.E., Bowles A., Bechtold U., Prischi F. The Role of Ribosomal Protein S6 Kinases in Plant Homeostasis // Frontiers in molecular biosciences. –2021. – Vol.8. – P. 636560.
