Возможность получения функциональных соков на основе ферментативного гидролиза инулина. The opportunity of functional juices production on the basis of inulin enzymatic hydrolyses
47 42
Keywords:
ферментативная конверсия, инвертаза, инулин, функциональные соки, полисахариды. enzymatic conversion, invertase, inulin, functional juices, polysaccharidesAbstract
Исследована кинетика ферментативного гидролиза инулина, выделенного из топинамбура сорта Файз барака. Изучена ферментативная гидролизуемость инулина дрожжевой инвертазой. Выявлено, что инулин гидролизируется инвертазой при рН 4,0, температуре 30ºС и времени инкубации 1 час и исходной концентрации инулина -0,5-2,0%. Вышеуказанные результаты открывают возможности для получения функциональных соков и различных напитков, обогащенных фруктозанами. The kinetic characteristics of enzymatic hydrolysis of inulin isolated from topinambur Fays baraka was studied. The hydrolysis opportunity of unulin was investigated by application of yeast invertase. It was determined that unulin can be hydrolised by invertase at pH 4,0, 30ºС , during one hour, and initial inulin concentration of 0,5-2,0%. Above mentioned results open up the opportunity for the production of functional juices and various beverages enriched with fructozanesReferences
maritima reveals a bimodular arragment and an evolutionary relationship between retaining and inverting glucohydrolases // J.
Biol. Chem. - 2004. -V.279. -№18. - P.18903-18910.
2. Francois A., Jordi E., Henrissat B., Czjzek M. Crystal structure of inactivated Thermotoga maritima invertase in complex
with the trisaccharide substrate raffinose // Biochem. J. -2006. -V.395. -№3. - P.457-462.
3. Kojima Y., Moriya K., Nakamura Y., Ozawa O. Seito gijutsu kenkyukaishi // Proc.Res.Soc.Ja-P.Sugar Refin.Technol. -1997. -V.45. - P.43-51.
4. Мазур П.Я., Столярова Л.И. Снижениe сахараёмкости булочных и сдобных изделий // Хлебопекарная и
кондитерская промышленность. -1987. - №3. - С.341-344.
5. Verhaest M., Ende W., Roy K., Ranter C. X-ray diffraction structure of a plant glycosyl hydrolase family 32 protein:
fructan 1- exohydrolase IIa of Cichorium intybus // The Plant Journal. - 2005. - №41. -P.400-411.
6. Nagem R., Rojas A., Golubev A., Korneeva O., Eneyskaya E. Crystal structure of exo-inulinase from Aspergillus
awamori: the enzyme fold and structural determinants of substrate recognition // J. Mol. Biol. - 2004. - №344. -P.471-480.
7. Мирзарахметова Д.Т., Рахимов М.М., Абдуразакова С.Х., Ахмедова З.Р. Ферментативная конверсия субстратов
инвертазы в водно-органической среде // Прикладная Биохимия и Микробиология. -2006. -№2. - С.160-174.
8. Афанасьева Г.А., Щербукин В.Д. Модификация ферроцианидного варианта глюкооксидазного метода
определения глюкозы // Прикладная Биохимия и Микробиология. -1975. - №3. - С.460-462.
9. Lowry O., Rosenbryl N., Farr A. Protein measurement with the folin phenol reagent // J. Biol. Chem. -1954. -V.193. -
P.265-275.
10. Мирзарахметова Д.Т., Абдуразакова С.Х., Ахмедова З.Р., Буриханов Ш.С. Субстратная специфичность инвертазы
// Химия природных соединений. -2000. - №1. - С.14-17.
11. Мирзарахметова Д.Т., Дехканов Д.Б., Абдуразакова С.Х., Ахмедова З.Р., Рахимов М.М. Свойства инвертазы,
ковалентно иммобилизованной на активированном угле // Прикладная биохимия и микробиология. - 2009. -Т. 45. -
№3. - С. 287-291
Biol. Chem. - 2004. -V.279. -№18. - P.18903-18910.
2. Francois A., Jordi E., Henrissat B., Czjzek M. Crystal structure of inactivated Thermotoga maritima invertase in complex
with the trisaccharide substrate raffinose // Biochem. J. -2006. -V.395. -№3. - P.457-462.
3. Kojima Y., Moriya K., Nakamura Y., Ozawa O. Seito gijutsu kenkyukaishi // Proc.Res.Soc.Ja-P.Sugar Refin.Technol. -1997. -V.45. - P.43-51.
4. Мазур П.Я., Столярова Л.И. Снижениe сахараёмкости булочных и сдобных изделий // Хлебопекарная и
кондитерская промышленность. -1987. - №3. - С.341-344.
5. Verhaest M., Ende W., Roy K., Ranter C. X-ray diffraction structure of a plant glycosyl hydrolase family 32 protein:
fructan 1- exohydrolase IIa of Cichorium intybus // The Plant Journal. - 2005. - №41. -P.400-411.
6. Nagem R., Rojas A., Golubev A., Korneeva O., Eneyskaya E. Crystal structure of exo-inulinase from Aspergillus
awamori: the enzyme fold and structural determinants of substrate recognition // J. Mol. Biol. - 2004. - №344. -P.471-480.
7. Мирзарахметова Д.Т., Рахимов М.М., Абдуразакова С.Х., Ахмедова З.Р. Ферментативная конверсия субстратов
инвертазы в водно-органической среде // Прикладная Биохимия и Микробиология. -2006. -№2. - С.160-174.
8. Афанасьева Г.А., Щербукин В.Д. Модификация ферроцианидного варианта глюкооксидазного метода
определения глюкозы // Прикладная Биохимия и Микробиология. -1975. - №3. - С.460-462.
9. Lowry O., Rosenbryl N., Farr A. Protein measurement with the folin phenol reagent // J. Biol. Chem. -1954. -V.193. -
P.265-275.
10. Мирзарахметова Д.Т., Абдуразакова С.Х., Ахмедова З.Р., Буриханов Ш.С. Субстратная специфичность инвертазы
// Химия природных соединений. -2000. - №1. - С.14-17.
11. Мирзарахметова Д.Т., Дехканов Д.Б., Абдуразакова С.Х., Ахмедова З.Р., Рахимов М.М. Свойства инвертазы,
ковалентно иммобилизованной на активированном угле // Прикладная биохимия и микробиология. - 2009. -Т. 45. -
№3. - С. 287-291
Downloads
How to Cite
Kulonov, A., & Mirzarakhmetova, D. (2015). Возможность получения функциональных соков на основе ферментативного гидролиза инулина. The opportunity of functional juices production on the basis of inulin enzymatic hydrolyses. Experimental Biology, 59(3/1), 134–137. Retrieved from https://bb.kaznu.kz/index.php/biology/article/view/667
Issue
Section
Biotechnology: from research to innovations
